一个不寻常的肽deformylase特性在人类线粒体氨基端蛋氨酸切除途径。
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Serero A、C Giglione Sardini, Martinez-Sanz J, Meinnel T
一个不寻常的肽deformylase特性在人类线粒体氨基端蛋氨酸切除途径。
J生物化学杂志。2003年12月26日,278 (52):52953 - 63。Epub 2003 10月7。
- PubMed ID
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14532271 (在PubMed]
- 文摘
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专用机械n端蛋氨酸切除(NME)最近被发现在植物叶绿体细胞器和证明是必不可少的。这里报告的存在线粒体NME在哺乳动物中,如图所示的互补编码的识别特定的肽deformylases (pdf)和新甲硫氨酸氨肽酶(MAP1D)。我们克隆了两个完整的人类的互补和显示,n端结构域编码酶的具体参与针对线粒体。与线粒体MAP1D相比,人类的PDF序列不同于在几个关键特性已知的PDF文档。我们为人类的PDF完全体内和体外。比较处理人类与植物线粒体PDF1A酶,它是系统相关,表明人类的酶有一个额外的n端结构域参与线粒体靶向和酶的稳定性。哺乳动物的pdf文件还显示随机替换守恒的主题重要的活动。人类PDF定点诱变变异进行了研究并与相应的植物PDF1A变体。我们发现氨基酸替换人类PDF特别改变其催化部位,导致酶细菌PDF1Bs和植物PDF1As之间的中间。因为人类PDF (i)被发现活性在体外和体内,(ii)整个机械是守恒的,并表示在大多数动物,(iii)线粒体基因组表达这些酶的底物,和(iv)信使rna合成监管,我们得出这样的结论:动物线粒体功能NME机械,可以调节。