生化特征的人类诱导羟化酶使用HIF蛋白质基质,含有三个羟基化的网站。
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Pappalardi MB,麦克纳尔蒂德,马丁JD,费舍尔KE,江Y,烧伤MC,赵H,何鸿燊T, Sweitzer年代,施瓦茨B,安南RS,科普兰RA, Tummino PJ,罗L
生化特征的人类诱导羟化酶使用HIF蛋白质基质,含有三个羟基化的网站。
j . 2011 436年6月1;(2):363 - 9。doi: 10.1042 / BJ20101201。
- PubMed ID
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21410436 (在PubMed]
- 文摘
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低氧诱导因子(低氧诱导因子)中起着重要的监管作用氧气恒定性。低氧诱导因子蛋白质是由三个铁(II)和alpha-KG (alpha-ketoglutarate)端依赖prolyl羟化酶酶[博士学位(prolyl羟化酶域)同功酶1 - 3或PHD1 PHD2和PHD3)和一个asparaginyl羟化酶(富士康(因子抑制HIF)]。的prolyl羟化酶控制HIF通过氧依赖性的丰富具体的脯氨酸残基的羟基化诱导蛋白质,引发随后的泛素化和蛋白酶体降解。富士康抑制HIF转录激活通过天冬酰胺羟基化。理解的确切角色和监管这四个铁(II)和alpha-KG-dependent羟化酶是非常重要的。在本文中,我们报告第一诱导蛋白的生化特性包含CODDD的基质(c端氧依赖性退化域),该NODDD(氨基氧依赖性退化域)和CAD (c端transactivation域)。使用质/女士(液体chromatography-tandem MS)检测,我们表明,所有三个博士同功酶有强烈的偏爱在NODDD CODDD脯氨酸残基的羟基化脯氨酸残基的偏好是观察HIF1alpha和HIF2alpha蛋白质基质。此外,稳态动力学分析显示微分底物选择性低氧诱导因子和alpha-KG引用三个博士亚型和富士康。