拓扑守恒异亮氨酸的角色在谷胱甘肽转移酶结构、稳定性和功能。

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拓扑守恒异亮氨酸的角色在谷胱甘肽转移酶结构、稳定性和功能。

Acta Crystallogr教派F结构生物学观点》结晶Commun。2010年7月1;66 (Pt 7): 776 - 80。doi: 10.1107 / S1744309110019135。Epub 2010年6月23日。

PubMed ID

20606271 (在PubMed

]

文摘

成员的共同褶皱glutathione-transferase (GST)家族有一个拓扑守恒异亮氨酸残的n端螺旋3参与包装的螺旋3对二beta-strands域1。异亮氨酸残基的作用在结构、功能和稳定性的销售税了由取代人类GSTA1-1 Ile71残留丙氨酸、缬氨酸。I71A和I71V突变体的x射线结构解析为1.75和2.51,分别显示变异不改变蛋白质的总体结构与野生型相比。Urea-induced平衡展开研究利用圆二色性和色氨酸荧光显示,突变Ile71丙氨酸或缬氨酸减少蛋白质的稳定性。与1-chloro-2功能测定,4-dinitrobenzene表明突变并不显著改变蛋白质的功能相对于野生型。总的来说,结果表明,保护的拓扑守恒Ile71保持蛋白质的结构稳定性但不扮演重要角色在催化和衬底绑定。

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药物靶点

药物	目标	类	生物	药理作用	行动
S-Hexylglutathione	谷胱甘肽S-transferase A1	蛋白质	人类	未知的	配位体	细节

药物酶

药物	酶	类	生物	药理作用	行动
S-Hexylglutathione	谷胱甘肽S-transferase A1	蛋白质	人类	未知的	配位体	细节

多肽

的名字	UniProt ID
谷胱甘肽S-transferase A1	P08263	细节