Sumoylation HIF-1alpha增加稳定性和其转录活性。
文章的细节
-
引用
-
Bae SH, Jeong JW,公园是的,Kim SH Bae可,崔SJ,金千瓦
Sumoylation HIF-1alpha增加稳定性和其转录活性。
生物化学Biophys Res Commun。2004年11月5日,324 (1):394 - 400。
- PubMed ID
-
15465032 (在PubMed]
- 文摘
-
HIF-1密切参与各种生物过程,包括血管生成、能量代谢、细胞生存。HIF-1由一个oxygen-sensitive HIF-1alpha和oxygen-insensitive HIF-1beta。Oxygen-sensitive HIF-1alpha受到转录后修饰,如羟基化、泛素化和乙酰化作用相关的规定其稳定性。在本研究中,我们发现的异位表达SUMO-1 HIF-1alpha稳定增加了co-transfection研究HIF-1alpha和SUMO-1。此外,SUMO-1的异位表达增强HIF-1alpha的转录活动。在随后的免疫沉淀反应测定,SUMO-1 co-immunoprecipitated HIF-1alpha,暗示HIF-1alpha由SUMO-1共价修饰。此后,使用一系列的赖氨酸突变体在奇怪的领域中,我们发现HIF-1alpha sumoylated赖氨酸(391)和赖氨酸(477),这表明在这两个赖氨酸残基增强HIF-1alpha sumoylation稳定可能调节其他转录后修饰。完全,我们证明HIF-1alpha调节通过SUMO-1修改赖氨酸(391)/赖氨酸(477)残留,可能稳定HIF-1alpha和增强其转录活动。