67 kda层粘连蛋白受体起源于一个核糖体蛋白在进化过程中获得了双重职能。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
塔利亚布Ardini E, Pesole G, E,权贵,Castronovo V, Sobel我,科尔纳吉画廊MI, Menard年代
67 kda层粘连蛋白受体起源于一个核糖体蛋白在进化过程中获得了双重职能。
另一个星球杂志。1998年8月15日(8):1017 - 25所示。
- PubMed ID
-
9718729 (在PubMed]
- 文摘
-
67 kda层粘连蛋白受体(67 lr)是一个nonintegrin细胞表面受体,介导的高亲和性细胞和层粘连蛋白之间的相互作用。超表达的蛋白在肿瘤细胞与肿瘤的浸润和转移。到目前为止,只有一个完整的基因编码一种37-kDa前体蛋白(37单体)被孤立。37的发现cDNA单体是几乎相同的cDNA编码核糖体蛋白p40建议37单体转化机制实际上是一个组成部分,没有laminin-binding活动。另一方面,20种氨基酸的肽序列的推导出37 lr / p40高laminin-binding展览活动。23序列的37个单体之间的进化关系p40蛋白进行了分析。这样的系统发育分析表明,所有的蛋白质序列来自同源基因,37单体的确是一个核糖体蛋白,获得层粘连蛋白受体的小说功能在进化过程中。序列的进化分析确认为laminin-binding站点在人类蛋白质的收购建议laminin-binding能力与回文序列LMWWML,出现在进化过程中与层粘连蛋白。