分子基础共享结构的细胞因子识别显示异常高亲和力复杂IL-13和IL-13Ralpha2之间。
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Lupardus PJ,伯恩鲍姆我,加西亚KC
分子基础共享结构的细胞因子识别显示异常高亲和力复杂IL-13和IL-13Ralpha2之间。
结构。2010年3月10日,18 (3):332 - 42。doi: 10.1016 / j.str.2010.01.003。
- PubMed ID
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20223216 (在PubMed]
- 文摘
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Interleukin-13是辅助T细胞的细胞因子重要发展2型(Th2)哮喘和过敏反应和发挥了至关重要的作用。IL-13受体alpha2 (IL-13Ralpha2)是一种受体IL-13缺乏规范Jak / STAT信号功能。我们现在的晶体结构的突变和生物物理分析IL-13 / IL-13Ralpha2复杂。同时保留一个类似IL-13绑定模式相关的信号受体,IL-13Ralpha1, IL-13Ralpha2使用外围受体残留未使用IL-13 / IL-13Ralpha1复杂来生成一个更大、更IL-13互补的接口。这导致了四个数量级的增加亲和力,IL-13Ralpha1 femtomolar水平,相比之下。丙氨酸扫描诱变IL-13界面显示一些常见的“热点”残留重要绑定这两种受体,而且标识一个著名IL-13Ralpha2-specific接触。这些结果为受体的发展提供了一个框架subtype-selective IL-13拮抗剂和指示IL-13Ralpha2诱饵的功能。