确定二硫键作业和人类胃肠癌抗原GA733-2 N-glycosylation网站(KSA KS1-4 CO17-1A,出路,,和Ep-CAM)。
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Chong JM, Speicher DW
确定二硫键作业和人类胃肠癌抗原GA733-2 N-glycosylation网站(KSA KS1-4 CO17-1A,出路,,和Ep-CAM)。
J生物化学杂志。2001年2月23日,276(8):5804 - 13所示。Epub 2000年11月15日。
- PubMed ID
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11080501 (在PubMed]
- 文摘
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GA733-2抗原是一种细胞表面糖蛋白高表达在大多数人类胃肠道癌和下级在大多数正常的上皮细胞。这是一个不寻常的信息粘附蛋白,不表现出任何明显的关系四种已知类的粘附分子。在这项研究中,GA733-2 disulfide-bonding模式的抗原决定使用matrix-assisted激光解吸/电离质谱法和n端测序的纯化胰蛋白酶的肽治疗2 - (2 ' -nitrophenylsulfonyl) 3-methyl-3-bromoindolenine或部分减少,烷基化。从N终点站,顺序编号GA733-2半胱氨酸二硫化前三个联系Cys1-Cys4, Cys2-Cys6, Cys3-Cys5,小说模式cysteine-rich域而不是预期的表皮生长因子以二硫结构。接下来三个二硫联系Cys7-Cys8、Cys9-Cys10 Cys11-Cys12,符合甲状腺球蛋白的二硫化最近决定模式1型胰岛素样生长因子结合蛋白1和6的域。糖基化网站的分析表明,GA733-2抗原N-linked含有碳水化合物,但未发现O-linked碳水化合物组。三个潜在的N-linked糖基化网站,Asn175不是糖化,而Asn88完全糖化,Asn51部分糖化。这些数据表明,GA733-2抗原的细胞外域由三个不同的领域;小说cysteine-rich n端结构域(GA733 1型图案),一个cysteine-rich甲状腺球蛋白1型域(GA733 2型图案),和一个独特的nonglycosylated域没有半胱氨酸(GA733类型3主题)。