晶体结构和活动的人类p23、热休克蛋白90 co-chaperone。
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韦弗AJ,沙利文WP,毡合SJ,欧文英航,小丘
晶体结构和活动的人类p23、热休克蛋白90 co-chaperone。
J生物化学杂志。2000年7月28日,275 (30):23045 - 52。
- PubMed ID
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10811660 (在PubMed]
- 文摘
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p23是co-chaperone热休克蛋白的一半。这种蛋白质结合以及参与许多细胞调控蛋白的折叠,但其活动仍不清楚。我们已经解决了人类p23的晶体结构缺乏35羧基末端的残留物。结构揭示了一个与每个亚基包含八个beta-strands disulfide-linked二聚体紧凑反平行的beta-sandwich褶皱。然而,在解决方案,p23主要是单体和二聚体似乎是次要的组件。守恒的残留都聚集在一个面对单体和定义一个假定的表面区域和绑定的口袋里一半寿命的交互(s)或蛋白质基质。p23包含一个COOH-terminal尾巴,显然是更少的结构化和悬而未决的晶体结构。这个尾巴不绑定所需的p23一半或与孕激素受体复合物。然而,尾巴是最佳活性所必需的孕激素受体的陪伴,以及被动p23陪伴活动分析测量抑制燥热引起蛋白质聚合。