动能,拉曼、NMR和定点诱变的研究假单胞菌sp.应变CBS3 4-hydroxybenzoyl-CoA thioesterase活性部位。
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壮族Z,歌F,张W,泰勒K, Archambault, Dunaway-Mariano D,董J,凯里公关
动能,拉曼、NMR和定点诱变的研究假单胞菌sp.应变CBS3 4-hydroxybenzoyl-CoA thioesterase活性部位。
生物化学。2002年9月17日,41 (37):11152 - 60。
- PubMed ID
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12220180 (在PubMed]
- 文摘
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4-Hydroxybenzoyl-coenzyme (4-HBA-CoA) thioesterase催化的水解4-HBA-CoA 4-hydroxybenzoate和辅酶A。配体的x射线晶体分析表明,苯甲酰硫酯酶和泛酰硫氢乙胺的半个底物分子配体绑定在一个狭窄的缝隙核苷酸一部分取决于蛋白质表面(Thoden, j·B。霍尔顿,h . M。、壮族、z和Dunaway-Mariano d (2002) x射线晶体分析抑制剂和底物复合物的野生型和突变体4-Hydroxybenzoyl-CoA Thioesterase,生物。化学。在出版社)。Asp17定位在裂隙,接近衬底硫酯C = O,进而与阿尔法螺旋的正极macrodipole。在本文中,我们报告的结果光谱,诱变,和动力学研究显示衬底(1)激活涉及限制硫酯C = O构象自由与适度增强C = O键极化,(2)的核苷酸单位基质必然通过与蛋白质相互作用的表面,和(3)Asp17贡献10倍的速度(4),符合其提出的一般基础或亲核试剂的作用。