质子转移季戊四醇四硝酸酯的半反应氧化还原酶。减少enzyme-progesterone结构复杂和残留Tyr186的角色,His181 His184。
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汗H, Barna T,布鲁斯·数控Munro啊,草地的D, Scrutton NS
质子转移季戊四醇四硝酸酯的半反应氧化还原酶。减少enzyme-progesterone结构复杂和残留Tyr186的角色,His181 His184。
2月j . 2005年9月,272 (18):4660 - 71。
- PubMed ID
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16156787 (在PubMed]
- 文摘
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His181的角色,His184和Tyr186以季戊四醇四硝酸酯还原酶检查诱变,光谱和stopped-flow动力学,通过测定Y186F PETN还原酶的晶体结构和减少野生型enzyme-progesterone复杂。绑定的残留His181和His184是重要的辅酶,类固醇,硝基芳香化合物配体和底物2-cyclohexen-1-one。H181A H184A酶保留活动还原和氧化半反应,因此不要在催化中发挥重要作用。配体结合和催化Y186F PETN还原酶没有明显受损,这与数据等效突变(Y196F)老黄酶。Y186F PETN还原酶的结构与野生型酶,明显异常的突变。我们在以季戊四醇四硝酸酯还原酶Tyr186不是一个关键质子给予体α/β不饱和羰基化合物的还原。两个electron-reduced PETN还原酶的结构绑定到孕激素抑制剂模拟催化enzyme-steroid基质复杂,类似于氧化酶抑制剂的结构复杂。活性c1不饱和键的类固醇与黄素面向不当它们对氢化物原子转移。与类固醇基质、生产形态是通过定位类固醇通过翻转180度,符合已知的几何图形黄素酶的氢化物转移。数据强调机械的老黄酶和季戊四醇四硝酸酯还原酶和之间的差异表明,催化需要一个亚稳态enzyme-steroid复杂而不是最稳定的复杂的晶体研究中观察到。