CysG结构揭示了tetrapyrrole-binding siroheme生物合成调节特性和小说。
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Stroupe我,水蛭,丹尼尔斯DS,沃伦·乔丹Getzoff ED
CysG结构揭示了tetrapyrrole-binding siroheme生物合成调节特性和小说。
Nat结构生物学观点》。2003;12月10 (12):1064 - 73。Epub 2003 11月2。
- PubMed ID
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14595395 (在PubMed]
- 文摘
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硫代谢取决于含铁porphinoid siroheme。在肠道沙门氏菌血清,S-adenosyl-L-methionine (SAM)端依赖bismethyltransferase脱氢酶和亚铁螯合酶,CysG,综合siroheme从uroporphyrinogen III (uro 'gen III)。反应由CysG包含两个分歧点在四吡咯生物合成中间体,转移通量首先从原卟啉IX生物合成,然后从氰钴胺素(维生素B(12))的生物合成。我们决定第一个结构的多功能siroheme合酶x射线晶体学。CysG homodimeric基因融合产品结构包含两个独立模块:bismethyltransferase和双重职能dehydrogenase-chelatase。甲基转移酶的活性部位是一个深沟,一块疏水氢键捐助者包围。这种不对称排列的氨基酸可能是重要的指导衬底绑定。值得注意的是,我们的结构表明,CysG磷蛋白质。从你修改丝氨酸的突变分析,我们建议一个守恒的磷酸化的抑制作用脱氢酶活性和调制siroheme和氰钴胺素通路之间的代谢通量。