结构洞察栖热菌属酸奶ADP-ribose焦磷酸酶机制通过晶体结构与底物和金属。
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Yoshiba年代,Ooga T,中川N,柴田T,井上Y, Yokoyama年代,Kuramitsu年代,Masui R
结构洞察栖热菌属酸奶ADP-ribose焦磷酸酶机制通过晶体结构与底物和金属。
J生物化学杂志。2004年8月27日,279 (35):37163 - 74。Epub 2004年6月21日。
- PubMed ID
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15210687 (在PubMed]
- 文摘
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ADP-ribose焦磷酸酶(ADPRase)催化的二价金属ion-dependent水解ADP-ribose核糖5 '磷酸和AMP。这种酶在调节细胞内ADP-ribose水平中发挥着关键作用,并防止非酶的ADP-ribosylation。阐明焦磷酸酶水解机制采用这种酶,结构性变化发生在衬底的绑定,金属和产品使用晶体结构研究ADPRase从一个极端嗜热生物栖热菌属酸奶HB8。七结构测定,包括自由酶,酶锌(2 +)绑定,二进制与ADP-ribose复杂,三元复合物ADP-ribose和锌(2 +)或Gd(3 +)和产品配合物与AMP和镁(2 +)或核糖5 '磷酸和锌(2 +)。结构和功能的研究表明,ADP-ribose水解途径包括四个反应:用金属(I)、金属和衬底(2),在过渡态金属和衬底(III)和产品(IV)。在第二反应状态中,glu - 82和glu - 70文摘质子从一个水分子。这水分子位于一个理想的位置进行亲核攻击adenosyl磷酸,是远离目标磷3.6,几乎符合易裂开的债券。