NADH过氧化物酶的结构从粪链球菌10 c1精制2.16一项决议。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
Stehle T,艾哈迈德SA,克莱本,舒尔茨通用电气
NADH过氧化物酶的结构从粪链球菌10 c1精制2.16一项决议。
J杂志。1991年10月20日,221 (4):1325 - 44。
- PubMed ID
-
1942054 (在PubMed]
- 文摘
-
NADH的晶体结构的过氧化物酶(EC 1.11.1.1)从粪链球菌10 c1(粪肠球菌)精制的分辨率2.16使用模拟退火方法。最终的晶体r因子是17.7%的所有数据分辨率范围7 - 2.16。标准差是0.015的键长和键角3.0度最终的模型,其中包括所有447个氨基酸残基,一个时尚和369个水分子。酶是一种对称点群D2四聚物;晶体对称。酶的氧化还原中心由时尚和一个半胱氨酸(Cys42),形成一个次磺酸(Cys-SOH)在其氧化状态。组氨酸(His10)接近Cys42可能充当一个活性部位基地。分析了晶体,酶在非氧化态与磺酸Cys-SO3H Cys42氧化。NADH的链折叠过氧化物酶是二硫氧化还原酶的类似。与谷胱甘肽还原酶,这种酶家族的代表。