NADH结合位点和NADH过氧化物酶催化。
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通用电气Stehle T,克莱本,舒尔茨
NADH结合位点和NADH过氧化物酶催化。
欧元。1993 1月15日,211 (2):221 - 6。
- PubMed ID
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8425532 (在PubMed]
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代数余子式NADH之间复杂的结构和酶NADH过氧化物酶从粪链球菌10 c1(粪肠球菌)由水晶浸泡,NADH的x射线数据收集、模型建立和细化为0.24 nm决议基于已知的酶结构[Stehle T。艾哈迈德,s。克莱本,a &舒尔茨g·e·j·摩尔(1991)。杂志。221年,1325 - 1344]。除了NADH,酶的催化中心包含了时尚和半胱氨酸硫醇盐和次磺酸状态之间的航天飞机。不幸的是,这种半胱氨酸是不可逆氧化的半胱氨酸磺酸建立酶结构。基于催化中心的几何形状,我们讨论的稳定oxidation-sensitive次磺酸和提出一个反应机理。