本机结构cysteine-sulfenic酸氧化还原中心2.8肠球菌的NADH过氧化物酶精制的决议。
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叶,克莱本,假日工作组
本机结构cysteine-sulfenic酸氧化还原中心2.8肠球菌的NADH过氧化物酶精制的决议。
生物化学。1996年8月6日,35 (31):9951 - 7。
- PubMed ID
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8756456 (在PubMed]
- 文摘
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为了获得黄素蛋白的晶体结构NADH过氧化物酶与本土Cys42-sulfenic酸氧化还原中心,一个策略结合晶体减少接触周围的氧气和数据收集在-160摄氏度。原生酶2.8决议的结构描述;这些结果最终建立Cys42-sulfenic酸的存在作为过氧化物酶的功能non-flavin氧化还原中心,并提供第一天然protein-sulfenic酸的结构。Cys42-sulfenic酸原子C alpha-C beta-S gamma-O大致定义的平面布置堆放平行于si的时尚异咯嗪和立场的硫酰氧原子从FAD-C4A只有3.3。His10-Nε2提供了氢键的次磺酸氧气,在3.2的距离。虽然一个氧原子(OX1)的非Cys42-sulfonic酸导数确定在前面的野生型过氧化物酶结构被送往表示本机Cys42-sulfenic酸氧[Stehle T。艾哈迈德,s。克莱本,。&舒尔茨,g . e . (1991) j·摩尔。杂志。221年,1325 - 1344年),这种结构表明,次磺酸氧气不占据这个位置,也不氢键Cys42-N OX1也是如此。本机Cys42-sulfenic酸结构的比较与两电子减少谷胱甘肽还原酶次磺酸时尚电荷转移相互作用提供了一个深入的观察与野生型和His10突变体氧化酵素。一个模型的E。NADH intermediate recently observed in stopped-flow analyses of the enzyme [Crane, E. J., III, Parsonage, D., Poole, L. B., & Claiborne, A. (1995) Biochemistry 34, 14114-14124] has also been generated to assist in analyzing the chemical mechanism of sulfenic acid reduction.