D-glyceraldehyde-3-phosphate脱氢酶。完成从杆菌stearothermophilus酶的氨基酸序列。
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卡恩房颤,沃克我Runswick MJ, Bridgen J,哈里斯霁
D-glyceraldehyde-3-phosphate脱氢酶。完成从杆菌stearothermophilus酶的氨基酸序列。
7月。1980欧元;108 (2):549 - 65。
- PubMed ID
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7408868 (在PubMed]
- 文摘
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1。完整的D-glyceraldehyde-3-phosphate脱氢酶的氨基酸序列中度嗜热的芽孢杆菌stearothermophilus已经确定。2。之所以取得这样的成绩,很大程度上是由大型fragements派生的自动序列分析化学解理与溴化氰BNPS-skatole [N-bromosuccinimide之间反应的产物和2 - (nitrophenyl-sulphenyl) 3-methylindole]和羟胺酶和胰蛋白酶水解精氨酸残基。3所示。序列如下:(请参阅文本)。它已经被编号的四个完整的序列同源性最大化这种酶从其他来源。因此氨基残numberd 0和介绍了两个缺失和两个插入。4所示。b的无能stearothermophilus酶朊转移的酰基一半半胱氨酸- 149 -赖氨酸- 183 oberved与肌肉酶替代解释的赖氨酸的精氨酸酶的嗜热生物。 5. The sequences of the S-loop regions, which form the core of the tetrameric enzyme, are similar to each other in B. stearothermophilus and Thermus aquaticus and differ from the highly conserved S-loops of three enzymes from mesophiles.