结构holo-glyceraldehyde-3-phosphate脱氢酶从芽孢杆菌stearothermophilus 1.8一项决议。
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wanacott Skarzynski T,喜怒无常的PC, AJ
结构holo-glyceraldehyde-3-phosphate脱氢酶从芽孢杆菌stearothermophilus 1.8一项决议。
J杂志。1987年1月5日,193 (1):171 - 87。
- PubMed ID
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3586018 (在PubMed]
- 文摘
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holo-glyceraldehyde-3-phosphate脱氢酶的结构从芽孢杆菌stearothermophilus一直在结晶学精1.8使用约束最小二乘优化方法解决。最终的晶体为93120反射与F r因子大于3σ(F)是0.177。晶体的不对称单元包含一个完整的四聚物,最后模型纳入了总共10272种独特的蛋白质和辅酶与677绑定溶剂分子的原子聚集在一起。分析了结构对分子的对称性,intersubunit联系人、辅酶绑定和活性部位几何。精致的模型显示了四个独立的子单元是惊人的相似除了当地偏差由于晶格中分子间的接触。的功能是显示以前误解从早期的电子密度图2.7。精氨酸在195位置(之前认为是甘氨酸)有助于形成阴离子结合位点的活性部位的口袋里,这是参与在催化底物和无机磷酸盐的绑定。似乎这残留结构相当于守恒Arg194酶从其他来源。在水晶的阴离子结合位点都被硫酸根离子。ND原子催化地重要的His176 Ser177的主链羰基氧氢键,从而解决飞机的组氨酸咪唑环和防止旋转。 The analysis has revealed the presence of several internal salt-bridges stabilizing the tertiary and quaternary structure. A significant number of buried water molecules have been found that play an important role in the structural integrity of the molecule.