从杆菌stearothermophilus Coenzyme-induced glyceraldehyde-3-phosphate脱氢酶构象的变化。
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Skarzynski T,使AJ
从杆菌stearothermophilus Coenzyme-induced glyceraldehyde-3-phosphate脱氢酶构象的变化。
J杂志。1988年10月20日,203 (4):1097 - 118。
- PubMed ID
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3210237 (在PubMed]
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apo-glyceraldehyde-3-phosphate脱氢酶的结构(GAPDHase)杆菌stearothermophilus一直使用约束最小二乘方法精制。最终的晶体r因子是0.177 53315 7.0和2.5之间的反射。由此产生的模型分析了对晶格相互作用,分子对称性,温度因素和溶剂结构表明,除了当地偏差由于分子间联系,222年当地分子表现出非常高的程度的对称性。分析apo-GAPDHase结构之间的差异和之前精炼holo-GAPDHase分辨率1.8揭示酶的构象变化的细节由代数余子式绑定。的变化,以前称为刚体的旋转coenzyme-binding域对催化域,是更为复杂的性质和涉及多个结构元素的相对变化coenzyme-binding域和一些小的催化域的变化。这一构象变化的可能机制提出了改进结构的比较和模型研究。根据这一机制,最初NAD的腺苷一半可以绑定到酶朊蛋白的构象。几个有吸引力的互动带来的初始绑定辅酶触发分子构象变化GAPDHase:(1)创建生产nicotinamide-moiety结合位点;(2)提高腺苷一半enzyme-coenzyme交互;(3)修改积极的网站优化催化残基的定位和ion-binding网站。 Implications of the proposed mechanism for existing experimental data on binding of NAD analogues to GAPDHase are discussed.