捕获的thioacylglyceraldehyde-3-phosphate脱氢酶从杆菌stearothermophilus中间。一个触发器机制的直接证据。
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Moniot年代,布鲁诺,Vonrhein C, Didierjean C, Boschi-Muller年代,脉管M, Bricogne G, Branlant G, Mozzarelli,科C
捕获的thioacylglyceraldehyde-3-phosphate脱氢酶从杆菌stearothermophilus中间。一个触发器机制的直接证据。
J生物化学杂志。2008年8月1;283 (31):21693 - 702。doi: 10.1074 / jbc.M802286200。2008年5月14日Epub。
- PubMed ID
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18480053 (在PubMed]
- 文摘
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thioacylenzyme中间的晶体结构的磷酸化glyceraldehyde-3-phosphate脱氢酶(GAPDH)杆菌stearothermophilus分辨率1.8已经解决了。中间的形成是通过扩散的自然基质晶体内的全酶缺乏无机磷酸盐。定义浸泡条件适用于中间的隔离和积累,GAPDH microspectrophotometric表征反应的单晶,NADH形成后在340海里。相比,米歇利斯的结构复杂(Didierjean C。科,C。Fatih, M。Favier F。、Boschi-Muller年代。Branlant, G。奥布里,a(2003)生物。化学。278年,12968 - 12976)206 - 210循环转移,现在一部分所谓的“新P (i)”的网站。O1群原子的位置和衬底的C3-phosphate集团也发生了变化。完全,结果提供证据的翻转C3-phosphate组与此同时或之后发生氧化还原的步骤。