表征dihydrodipicolinate还原酶从Thermotoga maritima揭示了底物结合动力学的演化。
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皮尔斯FG, Sprissler C,杰拉德农协
表征dihydrodipicolinate还原酶从Thermotoga maritima揭示了底物结合动力学的演化。
5。2008;143(5):617 - 23所示。doi: 10.1093 / jb / mvn012。Epub 2008年2月4。
- PubMed ID
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18250105 (在PubMed]
- 文摘
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在生物合成赖氨酸,dihydrodipicolinate还原酶(DHDPR)催化作用tetrahydrodipicolinate的形成。从大肠杆菌,结核分枝杆菌与DHDPR酶,具有双特异性NADH和NADPH作为辅助因子,酶从Thermotoga maritima NADPH亲和力则明显增加。尽管低序列身份与大肠杆菌,结核分枝杆菌DHDPR酶,从t . maritima DHDPR类似的催化部位,与许多保守残基参与与底物的相互作用。这表明,随着酶进化,辅助因子特异性是放松。动力学研究表明,t . maritima DHDPR酶由高浓度底物的抑制,DHDP,这在高浓度NADH作为酶的抑制剂,暗示小说赖氨酸生物合成途径的调控方法。增加热稳定性的t . maritima DHDPR酶可能与缺乏有关c端和氨基端循环中大肠杆菌DHDPR酶。