交互的邪恶cAMP-responsive元件结合此种蛋白质(CBP)和p300 / CBP-associated因素(P / CAF)结果在可逆的乙酰化作用的邪恶和co-localization核斑点。
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Chakraborty年代,Senyuk V, Sitailo年代,气Y, Nucifora G
交互的邪恶cAMP-responsive元件结合此种蛋白质(CBP)和p300 / CBP-associated因素(P / CAF)结果在可逆的乙酰化作用的邪恶和co-localization核斑点。
生物化学杂志。2001年11月30日;276 (48):44936 - 43。Epub 2001年9月21日。
- PubMed ID
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11568182 (在PubMed]
- 文摘
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邪恶是一个非常复杂的蛋白质和锌指的两个域,不当表示在许多类型的人类骨髓白血病。使用报告基因化验,一些调查表明,邪恶是一个转录抑制因子,和最近表明,邪恶与若交互羧基末端结合蛋白1 (CtBP1)。早些时候,我们表明,邪恶的不恰当的表达小鼠造血前体细胞导致异常分化和增殖增加。使用生化检测,我们已经确定了两组转录co-regulators与邪恶大概是为了调节基因的表达。一群co-regulators包括CtBP1和组蛋白脱乙酰酶。第二组包括两个co-activators cAMP-responsive元件结合此种蛋白质(CBP)和p300 / CBP-associated因素(P / CAF),这两个组蛋白乙酰转移酶(HAT)活动。所有这些邪恶的蛋白质需要不同区域的有效互动,他们发散思维影响邪恶的能力在报告基因化验调节基因的转录。共焦显微镜分析表明,在大多数细胞,邪恶是核能和扩散,而在大约10%的细胞邪恶在核斑点。beplayapp然而,在添加外源性若组蛋白脱乙酰酶的存在或CtBP1,所有的原子核有弥漫邪恶染色,似乎和蛋白质不居住在一起,明显的核结构。相比之下,当CBP或P / CAF,定义斑点的身体出现在细胞核中。 Analysis of the staining pattern indicates that EVI1 and CBP or EVI1 and P/CAF are contained within these structures. These nuclear structures are not observed when CBP is substituted with a point mutant HAT-inactive CBP with which EVI1 also physically interacts. Finally, we show that the interaction of EVI1 with either CBP or P/CAF leads to acetylation of EVI1. These results suggest that the assembly of EVI1 in nuclear speckles requires the intact HAT activity of the co-activators.