鸟氨酸cyclodeaminase:结构、作用机理和影响mu-crystallin家庭。
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古德曼杰,王、阿拉姆,拉·FJ,弗雷PA,·韦德金德我
鸟氨酸cyclodeaminase:结构、作用机理和影响mu-crystallin家庭。
生物化学。2004年11月9日,43 (44):13883 - 91。
- PubMed ID
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15518536 (在PubMed]
- 文摘
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鸟氨酸cyclodeaminase催化转化的L-ornithine L-proline NAD(+)的端依赖氢化物转移反应在消除氨的高潮。氨基酸序列的系统发育的比较表明,酶属于mu-crystallin蛋白家族的三维折叠并没有被报道。在这里,我们描述了晶体结构的鸟氨酸cyclodeaminase与NADH复杂,精炼到1.80一项决议。酶由homodimeric褶皱的子单元包含两个功能区域:(i)的小说substrate-binding域反平行的beta-strands形成14-stranded桶在低聚物的界面和(2)规范罗斯曼褶皱与一个二核苷酸稀土氢化物转移。代数余子式的半adenosyl驻留在solvent-exposed蛋白质表面的裂缝,使接触“domain-swapped”式的coil-helix模块来自dyad-related分子。衍射数据也收集到1.60决议晶体生长在l-ornithine的存在。结构表明,底物羧基与Arg45的侧链,Lys69, Arg112。此外,氨离去基团侧链的氢键Asp228氢化物转移的网站是3.8的C4烟酰胺。缺乏适当的定位水建议先前提出的机制,呼吁水解消除亚氨基的中间必须重新考虑。更简洁的描述的化学机制,提出并讨论了mu-crystallins的结构和功能的关系。