识别哌唑嗪的结合位点,tamsulosin kmd - 3213和α(1)肾上腺素能受体亚型分子建模。

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石黑浩M, Futabayashi Y, Ohnuki T,艾哈迈德·M Muramatsu表示我Nagatomo T

识别哌唑嗪的结合位点,tamsulosin kmd - 3213和α(1)肾上腺素能受体亚型分子建模。

生命科学。2002年10月11日,71 (21):2531 - 41。

PubMed ID

12270758 (在PubMed

]

文摘

这次调查的重要性进行评估交互绑定的选择性和非选择性α(1)拮抗剂α(1)肾上腺素能受体(α(1)ar)亚型使用分子建模。α(1)拮抗剂用于本研究哌唑嗪,tamsulosin和kmd - 3213。分子建模进行辛烷2工作站(硅谷图形)使用发现/洞察力II软件(分子模拟Inc .)。这些药物通过分子建模、可能的结合位点是建议隔跨膜域(TM) 3、4、5和6的α(1)基于“增大化现实”技术的亚型。哌唑嗪,4-amino集团1-nitrogen原子和两个甲氧基喹唑啉环组可能与氨基酸在TM3, TM5和TM6α(1)农业研究所。tamsulosin、胺组ethanyl胺链甲氧基的苯环和磺酰胺氮苯环交互TM3, TM4和TM5α(1)农业研究所。kmd - 3213年,乙基胺链的胺和二氢吲哚氮的化合物可能在TM3交互和TM5α(1)农业研究所。酰胺态氮kmd - 3213还在交互TM4α(1)基于“增大化现实”技术。本研究的结果表明,哌唑嗪也有类似的结合位点的α(1)基于“增大化现实”技术的亚型虽然tamsulosin交互在更高的网站α(1 d)比其他亚型α(1)基于“增大化现实”技术的亚型。kmd - 3213作为一个α(1)基于“增大化现实”技术的选择性配体,结合高α(1)亚型的网站数量比其他亚型。 All these amino acids are located near the extracellular loop. These findings are consistent with the previous studies that antagonists bind higher in the pocket closer to the extracellular surface unlike agonist binding.

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药物靶点

药物	目标	类	生物	药理作用	行动
Tamsulosin	Alpha-1B肾上腺素能受体	蛋白质	人类	未知的	拮抗剂	细节
Tamsulosin	Alpha-1D肾上腺素能受体	蛋白质	人类	未知的	拮抗剂	细节