净化和属性的succinyltransferase铜绿假单胞菌特定的精氨酸和鸟氨酸。
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经编针织物C,范德Wauven C, Wattiez R, Falmagne P, Stalon V
净化和属性的succinyltransferase铜绿假单胞菌特定的精氨酸和鸟氨酸。
欧元。1994年9月15日,224 (3):853 - 61。
- PubMed ID
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7523119 (在PubMed]
- 文摘
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精氨酸和鸟氨酸succinyltransferase从铜绿假单胞菌,双功能酶参与有氧利用精氨酸和鸟氨酸,净化了同质性。原生酶的表观分子量为150 kDa通过凝胶过滤和140 kDa non-denaturing条件下聚丙烯酰胺凝胶电泳。后SDS /第二页子单元35 kDa和37 kDa明显,表明酶heterotetramer。Microsequence electroblotted分析蛋白质乐队给了两个不同的但是守恒的n端氨基酸序列。精氨酸的饱和曲线遵循Henri-Michaelis动力学明显公里0.5毫米的价值。L-ornithine表示的s形饱和曲线变构行为。竞争性抑制剂对精氨酸D-Arginine,减少L-ornithine协同。在亚精胺的存在,L-ornithine饱和曲线越来越s形,希尔系数从2.5没有转移抑制剂,为3.5,20毫米亚精胺的存在。L-homoarginine,精氨酸模拟也是succinyltransferase的底物,酶的底物的饱和也是合作。所有这些数据证实了别构酶的性质。此外,突变体的增长速度在L-ornithine比亲本菌株与降低修改succinyltransferase L-ornithine协同。 The fate of L-homoarginine was different depending on whether the succinyltransferase was induced or not; excreted succinylhomoarginine was found in cultures induced for the transferase activity whereas guanidinovalerate was excreted in non-induced cultures. The 'waste' of succinyl CoA, which could not be regenerated from the excreted succinylhomoarginine, explained the inhibition exerted by L-homoarginine on growth when ornithine or arginine was used as the growth medium.