一种新型二聚的结构RimL Nalpha-acetyltransferase鼠伤寒沙门氏菌。
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审查MW,卡瓦略LP,罗德里克SL,布兰查德JS
一种新型二聚的结构RimL Nalpha-acetyltransferase鼠伤寒沙门氏菌。
临床生物化学2005 280年6月10;(23):22108 - 14所示。Epub 2005年4月6日。
- PubMed ID
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15817456 (在PubMed]
- 文摘
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RimL负责将原核的核糖体蛋白从L12地级的氨基端氨基的乙酰化作用。我们证明纯化RimL能力转译后的乙酰化L12,表现出V (max) 21分钟(1)。我们还确定了apostructure RimL的鼠伤寒沙门氏菌与辅酶A及其复杂,揭露了homodimeric低聚物与其他结构相似性Gcn5-related N-acetyltransferase总科成员。一个大型中央槽位于二聚体接口提供了足够的空间绑定L12 n端螺旋。结构和生化分析表明RimL收益通过单步转移而不是covalent-enzyme中间。这是第一个结构Gcn5-related N-acetyltransferase家庭成员与示威活动向蛋白质N(α)氨基酸组和第一步了解N(α)乙酰化作用的分子基础及其在细胞功能监管。