FEZ-1的三维结构单体的子类B3金属-β-内酰胺酶从Fluoribacter gormanii,与D-captopril原生形式和复杂。
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Garcia-Saez我麦古利PS Papamicael C,卡恩R,团友JM, Galleni M, Rossolini通用,Dideberg O
FEZ-1的三维结构单体的子类B3金属-β-内酰胺酶从Fluoribacter gormanii,与D-captopril原生形式和复杂。
J杂志。2003年1月24日,325 (4):651 - 60。
- PubMed ID
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12507470 (在PubMed]
- 文摘
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beta-lactamases参与细菌耐青霉素和相关化合物。metallo-enzyme类的成员,现在发现在许多致病细菌,因此成为主要的临床重要性。结构的Zn-beta-lactamase Fluoribacter gormanii (FEZ-1)在本机和复杂形式报告。FEZ-1单体的酶,具有两个锌结合网站。这些结构进行了比较与四聚物的L1酶由Stenotrophomonas maltophilia。从这个分析、氨基酸参与L1显然是确定的寡聚化。尽管折叠,相似的活性部位FEZ-1被发现明显不同。两个残留物,以前与函数,在FEZ-1 L1或不存在。的广谱衬底Zn-beta-lactamases起源于相当广泛的活性部位间隙,可以适应各种beta-lactam化合物。