纯化和表征的重组恶性疟原虫adenylosuccinate合成酶表达在大肠杆菌。

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Jayalakshmi R, Sumathy K,巴拉罗姆H

纯化和表征的重组恶性疟原虫adenylosuccinate合成酶表达在大肠杆菌。

蛋白质Expr Purif。2002年6月,25 (1):65 - 72。

PubMed ID

12071700 (在PubMed

]

文摘

大部分寄生原生动物缺乏新创嘌呤生物合成途径和完全依赖救助途径的嘌呤核苷酸的要求。救助途径的酶,因此,候选药物靶点。我们已经克隆了恶性疟原虫adenylosuccinate合成酶基因。寄生虫,adenylosuccinate合成酶参与合成的AMP IMP形成救助中嘌呤碱,次黄嘌呤。这种基因被证明代码功能活性蛋白质的功能互补对于大肠杆菌的突变株,H1238。本文报告的条件hyperexpression重组蛋白在大肠杆菌BL21 (DE3)和纯化蛋白质的同质性。这种酶被发现在整个课程需要二硫苏糖醇的存在净化的活动。甘油和EDTA被发现在存储稳定酶活性。纯化蛋白的特定活动为1143.6 + / - 36.8 mUnits /毫克。K (M)三种基质的年代,三磷酸鸟苷,小鬼,和天冬氨酸,microM被发现是4.8,22.8 microM,和1.4毫米。 The enzyme was a dimer on gel filtration in buffers of low ionic strength but equilibrated between a monomer and a dimer in buffers of increased ionic strength.

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药物靶点

药物	目标	类	生物	药理作用	行动
天冬氨酸	Adenylosuccinate合成酶(蛋白质组)	蛋白质组	人类	未知的	底物	细节

多肽

的名字	UniProt ID
Adenylosuccinate合成酶	Q9U8D3	细节