描述小说Ser-cisSer-Lys催化三分子相比,古典Ser-His-Asp三和弦。
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描述小说Ser-cisSer-Lys催化三分子相比,古典Ser-His-Asp三和弦。
生物化学杂志。2003年7月4日;278 (27):24937 - 43。Epub 2003年4月23日。
- PubMed ID
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12711609 (在PubMed]
- 文摘
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酰胺酶签名家庭酶,它在本质上是广泛的,包含一个新发现Ser-cisSer-Lys催化三分子的肽键Ser131与前面的残渣Gly130 cis配置。为了描述小说三合会的性质,我们已经确定5个突变malonamidase E2酶的结构包含Cys-cisSer-Lys, Ser-cisAla-Lys或Ser-cisSer-Ala三合会或替换Gly130丙氨酸。半胱氨酸不能替代的角色Ser155由于hyper-reactivity残留,导致修改的半胱氨酸半胱氨酰亚磺酸,最有可能在表达宿主细胞。赖氨酸残基的结构以及催化作用,因为残留的替换与丙氨酸完全扰乱了活跃的站点结构。这两个观测结果形成鲜明对比的后果中相应的替换古典Ser-His-Asp三和弦。结构突变数据包含Ser-cisAla-Lys三合会令人信服地表明,Ser131发挥着类似的催化作用的组氨酸Ser-His-Asp三和弦。Ser131出现的不寻常的cis配置必不可少的的精确的接触与其他三合会残留,残留的不久的不变性前的甘氨酸残基(Gly130) G130A突变结构数据,通过建模实验。数据提供一个深入了解每个角色的残留物的新三合会在原子水平,证明新三催化设备独特的不同于经典的三合会或其变体。