Ile87 CYP158A2的氧化偶联反应的作用。
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赵B, Bellamine, Lei L,沃特曼先生
Ile87 CYP158A2的氧化偶联反应的作用。
拱生物化学Biophys。2012年2月15日,518 (2):127 - 32。doi: 10.1016 / j.abb.2011.12.007。Epub 2011年12月19日。
- PubMed ID
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22203090 (在PubMed]
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CYP158A1和CYP158A2都能够催化氧化碳碳偶联反应生产biflaviolin或triflaviolin链霉菌属coelicolor A3 (2)。CYP158A2 substrate-bound晶体结构和CYP158A1表明Ile87的侧链CYP158A2指出活性部位接触远端flaviolin分子,然而,笨重的侧链的Lys90 CYP158A1(对应于Ile87 CYP158A2)是向远端表面的蛋白质。这些结果表明,残留可能是重要的在确定产品regiospecificity。为了探索两个残留在催化的作用,相互的突变体,Ile87Lys Lys90Ile, CYP158A2 CYP158A1,分别生成和特征。突变Ile87Lys酶形式两个同分异构体biflaviolin代替三种同分异构体在野生型CYP158A2 biflaviolin。CYP158A1含有赖氨酸的替换与异亮氨酸有相同的催化活性与野生型相比CYP158A1。公元前Ile87Lys的晶体结构表明,循环相比,突变体在一个非常不同的方向与CYP158A1 / A2 BC循环结构。这些结果阐明机制由细胞色素P450氧化偶联反应的催化。