三级结构RBD2骨干RBD1动力学和人类U1A RBD2蛋白质由核磁共振光谱学。
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陆J,大厅KB
三级结构RBD2骨干RBD1动力学和人类U1A RBD2蛋白质由核磁共振光谱学。
生物化学。1997年8月26日,36 (34):10393 - 405。
- PubMed ID
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9265619 (在PubMed]
- 文摘
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人类U1A蛋白有两个假定的RNA绑定域名,一个蛋白质的氨基端地区(RBD1)和其他c端一端(RBD2)。RBD1结合紧密,特别是干细胞的U1核内小rna的循环,以及自己的3’utr。相比之下,RBD2似乎并不与任何RNA。两个域共享25%的氨基酸的身份,和两个有相同的betaalphabeta-betaalphabeta二级结构。在这个工作中,13 c / 15 n / 1 h多维NMR方法被用来获得RBD2侧链作业,然后是三级结构计算使用距离几何/模拟退火算法,采用成对高斯度量化。RBD2显示折叠成一个α/β三明治有四股反平行的β褶板,这是典型的跨国这些域的拓扑。RBD2的具体结构特点包括beta2 beta-bulge, N-capping盒为阿尔法螺旋,极浅β褶板的扭转。的15 n骨干动态这两个结构同源rbd明显不同,相比使用命令参数和T2交换在利帕里和萨博模范自由形式主义。构象交换RBD1中观察到,在RBD2缺席,可能与RNA结合的机制。