酶适应碱性pH值:原子分辨率(1.08)结构的磷酸丝氨酸杆菌alcalophilus转氨酶。
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Dubnovitsky美联社,Kapetaniou如Papageorgiou AC
酶适应碱性pH值:原子分辨率(1.08)结构的磷酸丝氨酸杆菌alcalophilus转氨酶。
蛋白质科学。2005年1月,14 (1):97 - 110。
- PubMed ID
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15608117 (在PubMed]
- 文摘
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维生素B的晶体结构(6)端依赖酶磷酸丝氨酸转氨酶的义务alkaliphile杆菌alcalophilus已经确定在1.08一项决议。该模型改进的R因子11.7% (R(免费)= 13.9%)。酶活性的酶显示一个狭窄的最佳pH值9.0 pH值。最终的结构比之前报道的结构从大肠杆菌和嗜中温磷酸丝氨酸转氨酶的兼性alkaliphile磷酸丝氨酸转氨酶,芽孢杆菌circulans无性系种群。alkalophilus。这三个酶是为每个单体组成的两个域架构。尽管高结构相似,但alkaliphilic代表拥有一组独特的结构特点。两残留直接与pyridoxal-5交互的磷酸盐所取代,一个额外的氢键O3的原子的辅因子存在于alkaliphilic磷酸丝氨酸转氨酶。氢键和疏水相互作用的数量增加二聚体界面。疏水单体的两个域之间的相互作用增强。 Moreover, the number of negatively charged amino acid residues increases on the solvent-accessible molecular surface and fewer hydrophobic residues are exposed to the solvent. Further, the total amount of ion pairs and ion networks is significantly reduced in the Bacillus enzymes, while the total number of hydrogen bonds is increased. The mesophilic enzyme from Escherichia coli contains two additional beta-strands in a surface loop with a third beta-strand being shorter in the structure. The identified structural features are proposed to be possible factors implicated in the alkaline adaptation of phosphoserine aminotransferase.