应变消除磷酸丝氨酸转氨酶活性部位的辐射损伤引起的。

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Dubnovitsky美联社,Ravelli RB,波波夫,Papageorgiou AC

应变消除磷酸丝氨酸转氨酶活性部位的辐射损伤引起的。

蛋白质科学。2005年6月,14 (6):1498 - 507。2005年5月9日Epub。

PubMed ID
15883191 (在PubMed
]
文摘

x射线敏感性lysine-pyridoxal-5的磷酸席夫碱在杆菌alcalophilus磷酸丝氨酸转氨酶一直在调查使用晶体数据收集的100 K为1.3一项决议,辅以在线光谱研究。x射线诱导去质子化的内部醛亚胺席夫碱构象的变化,位移的代数余子式分子,破坏席夫碱pyridoxal-5之间的联系的磷酸和赖氨酸残留物。“破损”结构的分析揭示了一个重要的化学压力内部醛亚胺键,导致明显的代数余子式的几何畸变。然而,在水晶接触x射线,应变和变形时放松,最终减少总吸收剂量已超过4.7 x 10 (6) Ggamma。我们的数据提供了新的见解的酶激活pyridoxal-5磷酸和建议时应该特别小心使用大分子晶体学研究细节紧张活跃的网站。

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多肽
的名字 UniProt ID
磷酸丝氨酸转氨酶 Q9RME2 细节