分子基础interprotein complex-dependent对amicyanin的氧化还原性能的影响。
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陈朱Z, Cunane LM, Z, Durley RC,马修斯FS,戴维森六世
分子基础interprotein complex-dependent对amicyanin的氧化还原性能的影响。
生物化学。1998年12月8日,37 (49):17128 - 36。
- PubMed ID
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9860825 (在PubMed]
- 文摘
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的quinoprotein甲胺脱氢酶(MADH)、I型铜蛋白质amicyanin和细胞色素c - 551我形成一个复杂的内部interprotein电子转移发生。众所周知,复杂的形成显著降低了氧化还原中点潜在的amicyanin (Em)值,否则促成一个热力学不利的电子转移到细胞色素c - 551。结构、诱变和电位的研究已经阐明的基础这complex-dependent氧化还原性质的变化。表面带正电氨基酸残基amicyanin已知稳定复杂地层MADH和影响通过静电相互作用形成复杂的离子强度的依赖关系。改变这些残留的费用由定点诱变对amicyanin的Em值没有影响,排除电荷中和作为氧化还原的complex-dependent变化的基础属性。自由amicyanin的Em值随pH值和展品的pKa值降低7.5。的晶体结构减少amicyanin表明His95 4.4 pH值,这对Cu2 +作为配体,旋转了180度的Cbeta-Cgamma债券相对于其位置在铜氧化amicyanin,不再协调球体。beplayapp在pH值为7.7,晶体结构减少amicyanin包含一个近似等于分布两个活性部位的矫形器。一个非常相似的结构减少amicyanin pH值4.4,和其他的结构非常类似于氧化amicyanin pH值4.8。电位分析复杂的amicyanin MADH表明其Em值不是pH-dependent从pH值6.5至8.5,和展览一个Em值类似自由amicyanin高博士的结构减少amicyanin在pH值为4.4,与His95质子化了的“翻转”,被建模成的结构复杂的氧化与MADH amicyanin。 This showed that in the complex, the redox-linked pH-dependent rotation of His95 is hindered because it would cause an overlap of van der Waals' radii with residues of MADH. These results demonstrate that protein-protein interactions profoundly affect the redox properties of this type I copper protein by restricting a pH-dependent, redox-linked conformational change of one of the copper ligands.