ClpB表达式,模拟ATP-dependent蛋白酶的调节亚基在大肠杆菌,是由一个热休克σ因子(σ32)。
文章的细节
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引用
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吉冈北川M,和田C, S T Yura呢
ClpB表达式,模拟ATP-dependent蛋白酶的调节亚基在大肠杆菌,是由一个热休克σ因子(σ32)。
J Bacteriol。1991年7月,173(14):4247 - 53年。
- PubMed ID
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1906060 (在PubMed]
- 文摘
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大肠杆菌k - 12产生至少两个ATP-dependent蛋白酶,经度(La)和Clp (Ti),后者调节亚基组成的(ClpA)和蛋白水解亚基(ClpP)。clpB基因编码的模拟ClpA被发现在57分钟大肠杆菌染色体。克隆和检查小说热休克推动者专门让我们确定一个主要clpB启动子控制热休克σ因子,σ32 (rpoH [= htpR]基因产物)。苷合成从PclpB-lacZ操纵子融合是瞬变感应温度变化在30 - 42摄氏度,和感应取决于rpoH函数。染色体clpB成绩单也增加了在温度加速和完全缺席rpoH删除病毒。在体外转录实验,clpB启动子是专门识别和转录的RNA polymerase-sigma 32。信使rna的核苷酸序列和决心开始网站允许我们识别的主要热休克位于上游的启动子clpB编码序列。结果清楚地表明,clpB表达式的直接控制下σ32。自从ClpP最近被证明是一个σ32-dependent热休克蛋白,目前的发现表明潜在的可能性ATP-dependent蛋白酶、ClpB-ClpP复杂,与热应力在大肠杆菌中扮演一个重要的角色。