从乳杆菌锰过氧化氢酶的分子克隆。
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田中Igarashi T,河野Y, K
从乳杆菌锰过氧化氢酶的分子克隆。
J生物化学杂志。1996年11月22日,271 (47):29521 - 4。
- PubMed ID
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8939876 (在PubMed]
- 文摘
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基因克隆编码manganese-containing过氧化氢酶已经从乳杆菌乳酸细菌分离,测序,并表示在大肠杆菌细胞中诱导表达系统。酶的一级结构推导出的核苷酸序列,由266个氨基酸残基,显示没有明显的同源性与其他蛋白质上注册可用的数据库。没有肽主题保存在活动网站的蛋白质包括manganese-containing酶被发现。大肠杆菌细胞携带一个表达式构造,中5’非编码区域的锰过氧化氢酶基因取代了lac启动子、高度诱导反应蛋白与抗血清锰过氧化氢酶。二级结构的预测推断主要结构表明l .杆菌锰过氧化氢酶,这是归类为小说蛋白质的基础上其主要结构,有附近的一个主要结构图案由四个平行的螺旋之间的锰催化网站。