从乳杆菌晶体结构的锰过氧化氢酶。
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Barynin VV,惠塔克MM, Antonyuk SV Lamzin VS,哈里森点,Artymiuk PJ,惠塔克JW
从乳杆菌晶体结构的锰过氧化氢酶。
结构。2001年8月,9 (8):725 - 38。
- PubMed ID
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11587647 (在PubMed]
- 文摘
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背景:过氧化氢酶是重要的抗氧化剂近年过氧化氢的催化歧化,形成分子氧和水。过氧化氢酶是已知的两个家庭,一个血红素辅因子,和另一个结构不同的家庭包含nonheme锰。我们已经解决了从乳杆菌嗜中温锰过氧化氢酶的结构及其azide-inhibited复杂。结果:原生酶的晶体结构解决了1.8分子置换的决议,和本地的叠氮化复杂的蛋白质已经解决了在1.4一项决议。全酶是稳定的起点周围形成六聚体结构广泛intersubunit联系人,包括β拉链和结构性钙离子交联相邻的子单元。每个单元包含一个dimanganese活跃的网站,访问一个衬底通道两旁带电残基。mu1锰离子有关,3-bridging谷氨酸羧化物和两个mu-bridging溶剂氧电子夫妇金属中心。活性位点区域包括两个残留物(Arg147和Glu178)似乎是唯一的乳杆菌的过氧化氢酶。结论:l .杆菌和t .酸奶过氧化氢酶结构的比较揭示了两个不同的结构性类的存在,不同的单体设计和组织活跃的网站,在锰过氧化氢酶家族。这些差异对于催化具有重要意义和可能反映了不同的两种酶的生物功能,与l .杆菌酶作为过氧化氢酶,而t .酸奶有助于酶可以作为过氧化氢酶和过氧化物酶。