识别的质子通道亚硝酸还原酶的活性部位2型铜中心:结构和酶学性质的His254Phe Asn90Ser突变体。
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识别的质子通道亚硝酸还原酶的活性部位2型铜中心:结构和酶学性质的His254Phe Asn90Ser突变体。
生物化学。2008年12月23日,47 (51):13547 - 53。doi: 10.1021 / bi801369y。
- PubMed ID
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19053252 (在PubMed]
- 文摘
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质子和电子传递的催化部位及其相关通路是至关重要的元素在理解氧化还原酶的机制。两个截然不同的质子通道之前被确认在基于高铜亚硝酸盐还原酶-原子水平晶体结构。这些被指定为“主”和“减”质子通道和连接酶的催化2型铜中心表面。残留His254已被确定为一个关键残留在初选中质子通道从催化T2Cu网站到表面,而Asn90被认为是一个关键在减渣通道。His254Phe突变之前的结构决定1.85决议,揭示H-bonding网络中断的主要质子通道。突变对质子转移的影响并不像T2Cu中心的建立异常被锌。新的增长协议已经合并了铜在这个网站,在这里,我们目前的光谱,催化活性和结构数据的Cu-loaded H254F AxNiR突变。令人惊讶的是,这个物种展览基本上完整的催化活性,尽管明显破坏的主要质子通道。相比之下,Asn90Ser突变破坏H-bonding减的质子通道和结果在一个特定活动的减少大约70%。这些突变不改变明显K为亚硝酸盐(m),因此,这些数据清楚地表明一个角色的减质子通道传递质子的催化T2Cu中心生理pH值; it may in fact be the main source of protons to the T2Cu center.