结构基础的机械化学的耦合hexameric分子马达。
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曼奇尼EJ, Kainov DE Telenius J, Lisal J,格兰姆斯JM, Bamford DH,斯图尔特·迪Tuma R
结构基础的机械化学的耦合hexameric分子马达。
J生物化学杂志。2008年2月8日,283(6):3607 - 17所示。Epub 2007 12月5。
- PubMed ID
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18057007 (在PubMed]
- 文摘
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P4蛋白的噬菌体phi12是hexameric分子马达总科4解旋酶密切相关。P4将从ATP水解化学能量转化为机械功,可能促使单链RNA病毒衣壳。机械化学的耦合的分子基础,即大约一个多小的变化磷酸腺苷网站被放大成沿着核酸纳米尺度运动,在原子级别还不甚了解。这里我们详细研究原子机械化学的耦合使用P4突变体的结构和生化分析。我们表明,一个保守区域,总科4解旋酶组成的图案H3和H4循环L2,构成电动机的移动杆。杠杆包括一个rna结合网站沿着机械反应坐标。杠杆是两侧gamma-phosphate传感器(asn - 234和ser - 252)报告核苷酸的相邻的子单元和控制杆的位置。插入一个精氨酸的手指(arg - 279)到邻近的催化基团与杆运动相伴,开始ATP水解。这样可以确保合作连续水解是紧密耦合的机械运动。考虑到结构的保护,变异的残留可能扮演类似的角色在其他hexameric解旋酶和相关的分子马达。