的结构TDP-epi-vancosaminyltransferase GtfA chloroeremomycin生物合成途径。
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陆Mulichak,一丁点它们HC, W, Wawrzak Z,沃尔什CT,无人RM
的结构TDP-epi-vancosaminyltransferase GtfA chloroeremomycin生物合成途径。
《美国国家科学院刊S a . 2003年8月5日,100 (16):9238 - 43。Epub 2003年7月21日。
- PubMed ID
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12874381 (在PubMed]
- 文摘
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在vancomycin-class chloroeremomycin抗生素的生物合成,TDP-epi-vancosaminyltransferase GtfA催化附件的4-epi-vancosamine TDP捐赠者beta-OHTyr-6糖苷配基的辅被用物。糖基转移酶从这个通道是新抗生素的潜在工具的组合设计,以有效打击vancomycin-resistant细菌菌株。这些酶的GT-B糖基转移酶总科,分享一个同源bidomain拓扑。我们提出2.8——GtfA复合物的晶体结构与万古霉素和自然monoglycosylated肽底物,代表第一次直接观察受体底物结合的糖基转移酶密切相关。受体基质绑定到n端结构域,糖苷配基底物的活性羟基氢键的侧链Ser-10 Asp-13,因此识别这些残留的潜在催化的重要性。以及酶的开放形式,晶体结构显示一个封闭形式的TDP配体被绑定在一个衬底供体interdomain间隙,从而说明不仅绑定交互,但酶的构象变化,伴随衬底绑定。