VirB11 atp酶是动态hexameric总成:IV型细菌分泌的新见解。
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杨HJ Savvides SN,贝克先生,Blaesing F, Lurz R,斯里兰卡E, Buhrdorf R,费舍尔W,哈斯R, Waksman G
VirB11 atp酶是动态hexameric总成:IV型细菌分泌的新见解。
EMBO j . 2003年5月1日,22 (9):1969 - 80。
- PubMed ID
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12727865 (在PubMed]
- 文摘
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ATP绑定的耦合/水解大分子分泌系统对革兰氏阴性细菌的致病性是至关重要的。我们先前报道的结构的ADP-bound形式hexameric交通VirB11幽门螺杆菌的ATP酶IV型分泌系统(名为HP0525),并提出它的功能作为一个闸门分子内膜,骑自行车通过封闭和开放的形式由ATP绑定/水解。在这里,我们把晶体结构与分析超速离心法实验表明VirB11 atp酶确实函数作为动态hexameric组件。在缺乏核苷酸,n端结构域展览刚体构象的集合。核苷酸绑定“锁”六聚体成对称和紧凑的结构。我们建议VirB11s使用这种nucleotide-dependent构象的变化所产生的机械杠杆来促进出口的基质或IV型分泌的组装设备。生化特性的突变形式的HP0525加上电子显微镜和体内分析支持这种假设,并建立VirB11s atp酶的相关性对病原菌的药物靶点。