粘附机制的人类β(2)糖蛋白我磷脂基于它的晶体结构。
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Bouma B, de Groot PG, van den Elsen JM, Ravelli RB,思,Simmelink MJ, Derksen RH,克朗J,格罗斯P
粘附机制的人类β(2)糖蛋白我磷脂基于它的晶体结构。
EMBO j . 1999年10月1日,18 (19):5166 - 74。
- PubMed ID
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10508150 (在PubMed]
- 文摘
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我人类β(2)糖蛋白是一个高度糖five-domain等离子membrane-adhesion蛋白质,参与凝血和间隙的凋亡的身体循环。也是自身免疫性疾病的主要抗原anti-phospholipid综合症。β的晶体结构(2)糖蛋白我从人血浆分离显示一个细长fish-hook-like安排重复域球状短的共识。一半的c端第五领域强烈偏离了标准的褶皱,观察到在域1到4。这异常的形式具体phospholipid-binding一半站点。大片14带正电的残留物为静电相互作用提供了阴离子磷脂headgroups和暴露membrane-insertion循环产生特异性脂质层。观察到的空间布置的五个领域显示功能分区的蛋白质粘附和膜粘附在N - c端域,分别由糖化弥合域。坐标是蛋白质数据银行(加入1号qub)。