人血浆zn - α 2糖蛋白全氨基酸序列及其与组织相容性抗原的同源性。
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人血浆zn - α 2糖蛋白全氨基酸序列及其与组织相容性抗原的同源性。
科学通报，2003(2):1 - 4。
- PubMed ID
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3422450 (PubMed视图]
- 摘要
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本研究测定了人血浆zn - α 2糖蛋白的全氨基酸序列。该蛋白的生物学功能尚不清楚，它由276个氨基酸残基组成，其中包括8个色氨酸残基，并在氨基端有一个焦谷氨酰残基。确定了多肽链上两个二硫键的位置。通过500 MHz 1H核磁共振光谱对这三个聚糖的结构进行了分析，发现它们是唾液化的n -双天线。由多肽和碳水化合物结构计算出的分子量为38,478，接近于基于物理化学测量的约等于41,000的报告值。预测的二级结构由23%的α -螺旋、27%的β -片和22%的β -旋组成。这三个n -聚糖被发现位于β -turn区域。通过对序列数据的计算机分析，得出了一个意想不到的发现;这表明zn - α 2糖蛋白在氨基酸序列和结构域结构上与主要组织相容性复合体抗原密切相关。与I类组织相容性抗原α链的序列同源性异常高。 Moreover, this plasma protein was shown to be a member of the immunoglobulin gene superfamily. Zn-alpha 2-glycoprotein appears to be a truncated secretory major histocompatibility complex-related molecule, and it may have a role in the expression of the immune response.