稳态和瞬态动力学大肠杆菌一氧化氮加双氧酶(flavohemoglobin)。B10酪氨酸羟对分子氧绑定和催化作用至关重要。
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加德纳,Martin LA加德纳公关,窦Y,奥尔森JS
稳态和瞬态动力学大肠杆菌一氧化氮加双氧酶(flavohemoglobin)。B10酪氨酸羟对分子氧绑定和催化作用至关重要。
生物化学杂志。2000年4月28日;275 (17):12581 - 9。
- PubMed ID
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10777548 (在PubMed]
- 文摘
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大肠杆菌表达一个没有加双氧酶诱导flavohemoglobin拥有健壮的活动。在37摄氏度,酶显示最大转化率(V (max)) 670年代(1)和K为NADH (m)值,不,和O(2) = 4.8, 0.28,和大约100 microM分别。个人减少配体结合,没有dioxygenation反应检查在20摄氏度,在V (max)大约是94年代(1)。减少了NADH发生在两个步骤。NADH减少束缚时尚的速率常数大约15 microM(1)(1),和血红素铁减少FADH(2) 150年代的速率常数(1)。减少flavohemoglobin双氧结合紧密,协会和离解速率常数等于38 microM(1)(1)和0.44年代(1),分别和含氧flavohemoglobin dioxygenates没有形成硝酸。也不可逆地结合减少flavohemoglobin与O(2)竞争,慢慢的能级,抑制不加双氧酶活动[不]/ [O(2)] 1:10 0的比例。替代血红素的口袋B10酪氨酸和苯丙氨酸增加了O(2)离解速率常数约80倍,减少没有加双氧酶活动大约30倍,展示的重要性为O(2)酪氨酸羟亲和力,没有清除活动。在37摄氏度,V (max) / K (m)(不)是2400 microM(1)(1),表明这种酶是非常有效地将有毒没有转化为硝酸盐在生理条件下。