晶体结构的phosphatidylinositol-specific磷脂酶C从人类病原体单核细胞增多性李斯特氏菌。
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莫泽J,陈健民B,迈耶我Chakraborty T, Wehland J,海因茨DW
晶体结构的phosphatidylinositol-specific磷脂酶C从人类病原体单核细胞增多性李斯特氏菌。
J杂志。1997年10月17日,273 (1):269 - 82。
- PubMed ID
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9367761 (在PubMed]
- 文摘
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x射线晶体结构的phosphatidylinositol-specific磷脂酶C (PI-PLC)人类病原体单核细胞增多性李斯特氏菌已经决定在自由形式分辨率2.0,和2.6在复杂的竞争抑制剂肌醇的决议。分子的结构解决了组合替代使用的结构蜡样芽胞杆菌PI-PLC和单同形替换。酶由单一(βα)8-barrel域与活性位点位于beta-barrel c端一侧的。与其他(βα)8-barrels PI-PLC因为它缺乏开放的桶氢键相互作用beta-strands V和VI.肌醇结合活性部位的口袋,使特定的氢键相互作用与一些带电氨基酸侧链以及共面叠加与酪氨酸残基的交互。尽管相对较低的序列的身份约24%,B的结构高度同源。仙人掌PI-PLC r.m.s.偏差为228普通C 1.46 alpha的位置。大差异是发现循环地区适应大部分的许多氨基酸插入和删除。活动网站的口袋也守恒的只有两个氨基酸替换直接涉及肌醇绑定。