三重色氨酸电子传递链的解剖在大肠杆菌DNA光裂合酶:Trp382光活化的主要捐赠者。
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Byrdin M,艾克美联社,Vos MH Brettel K
三重色氨酸电子传递链的解剖在大肠杆菌DNA光裂合酶:Trp382光活化的主要捐赠者。
《美国国家科学院刊S a . 2003年7月22日;100 (15):8676 - 81。Epub 2003年6月30日。
- PubMed ID
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12835419 (在PubMed]
- 文摘
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在大肠杆菌光裂合酶,激发其semireduced时尚代数余子式的激进状态(FADH *)诱导电子转移在大约15色氨酸W306黄素。有人建议,两个额外的色氨酸参与电子传递链FADH * <——W382 < W359 <——W306。为了验证这个假设,我们有突变W382氧化还原惰性苯丙氨酸。超快瞬态吸收的研究表明,在WT光裂合酶,兴奋FADH *衰变时间常数τ约26 ps充分减少黄素和色氨酸阳离子自由基。在W382F突变光裂合酶,激动的黄素是更长的生活(τ大约80 ps),也没有大量的产品检测。我们得出结论,在WT光裂合酶,兴奋的从W382 FADH *通过电子转移猝灭。在毫秒范围内,产品状态与收益率极低(大约0.5%的WT)中检测出W382F突变光裂合酶。它的光谱和动力学特性类似于完全减少黄素在WT光裂合酶/中性色氨酸激进的状态。我们建议,在W382F突变光裂合酶,兴奋FADH *减少W359速度竞争的内在衰变只差兴奋FADH *(τ大约80 ps),解释产品产量低。随后,减少W306 W359阳离子自由基。 The rate constants of electron transfer from W382 to excited FADH* in WT and from W359 to excited FADH* in W382F mutant photolyase were estimated and related to the donor-acceptor distances.