超表达、纯化和机械UDP-N-acetylenolpyruvylglucosamine还原酶的研究。
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本森TE,马夸特杰马夸特医生交流,Etzkorn FA,沃尔什CT
超表达、纯化和机械UDP-N-acetylenolpyruvylglucosamine还原酶的研究。
生物化学。1993年3月2;32 (8):2024 - 30。
- PubMed ID
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8448160 (在PubMed]
- 文摘
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最近分离的大肠杆菌murB基因(璞琪et al ., 1992)已经被克隆到表达载体和编码UDP-N-acetylenolpyruvylglucosamine还原酶(EC 1.1.1.158)过度繁殖大约10%的可溶性细胞蛋白质。beplayapp编码38-kDa蛋白质纯化接近同质性。它被发现是一个单体和含有化学计量的时尚可约在催化营业额。4-pro-S氢的酶利用NADPH减少enolpyruvyl群UDP-N-acetylglucosamine enolpyruvate UDP-N-acetylmuramic lactyl醚的酸。核磁共振分析,产品从2水和4 s - (2 h)氢化NADPH孵化项目建立一个从NADPH通过E。FADH2转移的beta-methyl 3-O-lactyl一半和一个质子溶剂的α碳lactyl UDP-N-acetylmuramic酸的一部分。这种不同寻常的enolether机制减少细菌细胞壁大会提出了。