Putidaredoxin还原酶,老蛋白的新功能。
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Sevrioukova如果Poulos TL
Putidaredoxin还原酶,老蛋白的新功能。
生物化学杂志。2002年7月12日;277 (28):25831 - 9。2002年5月13日Epub。
- PubMed ID
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12011076 (在PubMed]
- 文摘
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重组野生型的属性(WT)和six-histidine tag-fused(他的(6))putidaredoxin还原酶(Pdr) FAD-containing组件的可溶性细胞色素P450cam单氧酶系统从假单胞菌putida,已经进行了研究。WT和他(6)Pdr发现经过monomer-dimer association-dissociation和部分作为NAD(+)绑定的形式。尽管分子、光谱和电子转移性质的重组他的(6)Pdr人工和本地电子受体是WT的类似蛋白质,八个额外的c端氨基酸残基的存在,Pro-Arg-His-His-His-His-His-His,有至关重要的影响与氧化吡啶核苷酸酶的交互。在厌氧条件下,NAD(+)在他的(6)诱导Pdr光谱变化表明黄素减少和地层之间的电荷转移复合物减少时尚和NAD (+)。反应进展相当快的自由组氨酸和thiol-reducing代理,如二硫苏糖醇、谷胱甘肽减少。在这三个试剂,NAD(+)能够诱导减少WT Pdr的黄素。自由巯基共同认定为内部的电子来源的酶。结果表明,WT和他(6)Pdr能够作为NAD (H)端依赖二硫化二硫酚/氧化还原酶催化两个正向和反向反应,NAD(+)端依赖氧化硫醇,NADH-dependent减少二硫化。这个函数的黄素蛋白可以从电子转移分离putidaredoxin。相似性Pdr的谷胱甘肽还原酶家族的酶进行了探讨。