MrsD结构,一个FAD-binding HFCD家族的蛋白质。
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Blaesse M, Kupke T, Huber R,罗伯塔
MrsD结构,一个FAD-binding HFCD家族的蛋白质。
Acta Crystallogr D Crystallogr杂志。2003年8月,59 (Pt 8): 1414 - 21所示。Epub 2003年7月23日。
- PubMed ID
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12876343 (在PubMed]
- 文摘
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MrsD杆菌sp。HIL-Y85/54728属于HFCD (homo-oligomeric flavin-containing半胱氨酸脱羧酶)黄素蛋白家族,参与生物合成的lantibiotic mersacidin。它催化氧化脱羧的c端半胱氨酸残基耐甲氧西林金黄色葡萄球菌mersacidin前体肽,收益率(Z) -enethiol中间作为第一步不寻常的氨基酸的形成S - (Z) 2-aminovinyl -methyl-D-cysteine。令人惊讶的是,MrsD发现结合时尚,与其他三个特征HFCD家族的成员,而绑定FMN。确定分子鉴别器内的时尚绑定HFCD家庭,MrsD的晶体结构进行了分析解决2.54。晶体的空间群F432包含一个MrsD单体的不对称单元。然而,帕特森与EpiD-derived模型搜索失败了。基于这样的考虑,dodecameric MrsD四面体对称的粒子像EpiD的四级结构,旋转及平移参数的几何考虑来自MrsD dodecamer生成从单体由晶体对称性的位置(1/4,1/4,1/4)单位细胞。结构比较与FMN-binding HFCD家族成员EpiD和AtHAL3a节目保守序列图案与黄素的嘧啶环但不同环境对二甲苯异咯嗪环的一部分。ribityl链MrsD从不同的位置发现EpiD AtHAL3a。然而,FMN-phosphate结合位点也高度保守的确切位置。 In all three cases, the flavin cofactor is bound to a structurally conserved region of the Rossmann-fold monomer, exposing its Re side for catalysis. The adenosyl phosphate of FAD is anchored in a well defined binding site and the adenosine moieties are oriented towards the interior of the hollow particle, where three of them pack against each other around the threefold axis of a trimeric facet.