晶体结构的芽孢杆菌caldovelox精氨酸酶与底物和抑制剂揭示复杂的新见解激活,抑制和催化精氨酸酶总科。
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布雷MC, Jeffrey PD帕契特ML, Kanyo ZF,贝克
晶体结构的芽孢杆菌caldovelox精氨酸酶与底物和抑制剂揭示复杂的新见解激活,抑制和催化精氨酸酶总科。
结构。1999年4月15日,7 (4):435 - 48。
- PubMed ID
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10196128 (在PubMed]
- 文摘
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背景:精氨酸酶是manganese-dependent酶催化水解精氨酸L-ornithine和尿素。ureotelic动物的精氨酸酶是最后的尿素循环的酶,但在许多物种,它有一个更广泛的角色控制精氨酸用于其他代谢的使用,包括肌酸的生产,多胺、脯氨酸和一氧化氮。精氨酸酶活动是由各种小分子,包括产品L-ornithine。这些结构的研究的目的是为了测试方面的催化机理,探讨精氨酸酶抑制的结构基础。结果:我们报告这里精氨酸酶的晶体结构从芽孢杆菌caldovelox酸碱5.6和8.5,与精氨酸酶的二元复合物,L-ornithine和赖氨酸在pH值8.5。精氨酸酶单体组成一个紧凑的α/β领域进一步的同事到hexameric四级结构。二元配合物显示出常见的配位模式绑定,哪些地方衬底毗邻dimanganese中心。我们也观察构象的改变,影响活性部位,加上外部站点的入住率胍或精氨酸。结论:这里的结构报道澄清方面的活性部位,表明催化机理的关键特性,包括衬底协调的锰离子和邻近的组氨酸残基的定向作用。定向性为l -氨基酸被发现在活性部位取决于他们精确识别边缘。 Identification of a second arginine-binding site, remote from the active site, and associated conformational changes lead us to propose a regulatory role for this site in substrate hydrolysis.