晶体结构的peptidyl-cysteine脱羧酶EpiD包裹着五肽底物。
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Blaesse M, Kupke T, Huber R,罗伯塔
晶体结构的peptidyl-cysteine脱羧酶EpiD包裹着五肽底物。
EMBO j . 2000年12月1;19 (23):6299 - 310。
- PubMed ID
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11101502 (在PubMed]
- 文摘
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Epidermin从葡萄球菌epidermidis Tu3298是一种抗菌肽的lantibiotic家庭包含在其他不寻常的氨基酸,年代:- (Z:)——2-aminovinyl -D-cysteine。这个残留介绍核糖体合成前体EpiA的翻译修饰。修改始于黄素蛋白的氧化脱羧的c端半胱氨酸EpiD生成活性(Z:) -enethiol中间。我们已经确定EpiD的晶体结构和EpiD H67N在复杂基质五肽DSYTC 2.5一项决议。Rossmann-type单体建立dodecamer 23点对称的三聚在四面体的顶点处理。低聚物的形成是必不可少的绑定黄素单核苷酸和基质,由原本无序衬底识别埋夹。口袋里的酪氨酸残基底物肽是由一种诱导契合机制。衬底接触黄素单核苷酸只能通过Cys-Sgamma,暗示其氧化的初始步骤。thioaldehyde中间可以进行自发的脱酸。不寻常的底物识别模式和化学反应的类型执行提供洞察小说黄素蛋白家族。